Alfa sarmalının yapısı ve işlevsel önemi



alfa sarmal Bir proteinin, amino asit kalıntıları arasındaki bağların rijitliği ve dönme özgürlüğüne göre uzayda benimseyebileceği en basit ikincil yapıdır..

Amino asitlerin düzenlendiği spiral şekli ile karakterize edilir, bu, R grubuyla bunun dışında kalan hayali bir uzunlamasına eksen etrafında düzenlenmiş gibi görünür..

Alfa helisleri ilk olarak 1951'de Pauling ve meslektaşları tarafından tanımlanmıştır, bunlar, zincirlerin alabileceği en muhtemel konfigürasyonları tahmin etmek için, intetotomik mesafeler, bağlantı açıları ve diğer yapısal peptit ve amino asit parametreleri parametreleri kullanmıştır. polipeptit.

Alfa sarmalının açıklaması, kalıntıların stokiyometrik olarak eşdeğer olduğu ve her birinin konfigürasyonunun, verilerden gösterildiği gibi, düzlemsel olduğu, bir peptid zincirindeki tüm olası yapıların araştırılmasından kaynaklandı. tarih için mevcut olan peptit bağlarının rezonansı.

Bu ikincil yapı, proteinler arasında en yaygın olanıdır ve hem çözünür proteinler hem de integral membran proteinleri tarafından benimsenir. Proteinlerin% 60'ından fazlasının alfa sarmalının veya beta yaprağının şeklinde olduğuna inanılmaktadır..

indeks

  • 1 yapı
  • 2 İşlevsel önem
    • 2.1 Miosin
    • 2.2 Kolajen
    • 2.3 Keratin
    • 2.4 Hemoglobin
    • 2.5 Protein türü "çinko parmak"
  • 3 Kaynakça

yapı

Genel olarak, bir alfa sarmalının her dönüşü, yaklaşık olarak 5.4 Å uzunluğa eşdeğer olan ortalama bir 3.6 amino asit tortusuna sahiptir. Bununla birlikte, açılar ve dönme uzunlukları, birincil yapının amino asit dizisine sıkı sıkıya bağlı olarak bir proteinden diğerine değişmektedir.

Çoğu alfa helisinin sağa dönüşü vardır, fakat şu anda alfa helisli proteinlerin solak dönüşlerle olabileceği bilinmektedir. Birinin veya diğerinin gerçekleşmesinin koşulu, tüm amino asitlerin aynı konfigürasyonda olmalarıdır (L veya D) çünkü dönüş yönünden sorumludurlar.

Protein dünyası için bu önemli yapısal nedenlerin dengelenmesi hidrojen bağları ile verilmektedir. Bu bağlar, bir peptid bağının elektronegatif azotuna bağlanan hidrojen atomu ile amino asitin elektronegatif karboksilik oksijen atomu arasında, N-terminal bölgesinde dört pozisyon sonra kendi başına meydana gelir..

Helezonun her dönüşü, sırayla, molekülün genel stabilitesini sağlamak için temel olan hidrojen bağlarıyla birbirine bağlanır..

Bütün peptitler kararlı alfa helisleri oluşturamaz. Bu, zincirdeki her amino asidin, ikame edici R gruplarının kimyasal ve fiziksel doğası ile doğrudan ilgili olan helisleri oluşturmadaki gerçek kapasitesi ile verilmektedir..

Örneğin, belirli bir pH'ta, birçok kutup kalıntısı aynı yükü alabilir, bu nedenle aralarındaki itme, içinde büyük bir bozulma olacağı için art arda bir sarmalda bulunamaz..

Amino asitlerin büyüklüğü, şekli ve konumu da sarmal stabilitenin önemli belirleyicileridir. Daha ileri gitmeden, sekans içinde yakın konumlandırılmış Asn, Ser, Thr ve Cys gibi kalıntılar alfa sarmalının konfigürasyonu üzerinde olumsuz bir etkiye sahip olabilir.

Aynı şekilde, verilen bir peptiddeki alfa sarmal bölümlerinin hidrofobikliği ve hidrofilikliği, yalnızca amino asitlerin R gruplarının kimliğine bağlıdır..

İntegral membran proteinlerinde, kurucu fosfolipidlerin apolar kuyrukları arasına parçaların yerleştirilmesi ve yapılandırılması için kesinlikle gerekli olan, kuvvetli hidrofobik karakter kalıntılarına sahip bol miktarda alfa helisleri vardır..

Çözünür proteinler, aksine, polar kalıntılardan zengin alfa helislere sahiptir ve bu, sitoplazmada veya interstisyel alanlarda bulunan sulu ortamla daha iyi bir etkileşimi mümkün kılar..

İşlevsel önem

Alfa sarmal motifleri çok çeşitli biyolojik fonksiyonlara sahiptir. Helisler arasındaki spesifik etkileşim şekilleri, hem zar proteinlerinin hem de çözünebilir proteinlerin fonksiyonunda, montajında ​​ve oligomerizasyonunda kritik bir rol oynar.

Bu alanlar, gen ekspresyonunun düzenlenmesi açısından önemli olan birçok transkripsiyon faktöründe bulunur. Bunlar aynı zamanda yapısal önemi olan proteinlerde ve çeşitli tipteki sinyallerin taşınması ve / veya iletilmesi işlevine sahip membran proteinlerinde de bulunur..

İşte alfa helisli bazı klasik protein örnekleri:

miyozin

Miyosin, kas kasılmasından ve çeşitli hücre mobilitesi formlarından sorumlu olan, aktin tarafından aktive edilen bir ATPase'dir. Hem kas hem de kas olmayan miyozinler, uzun bir helisel alfa "kuyruğu" ile birbirine bağlanmış iki bölgeden veya küresel "kafalardan" oluşur..

kollajen

İnsan vücudunun toplam protein içeriğinin üçte biri kollajen ile temsil edilir. Hücre dışı alanda en bol bulunan proteindir ve belirgin bir karakteristik olarak, saat yönünde bir üçlü sarmal oluşturmak üzere bir araya getirilen, helisel solak bir konfigürasyona sahip üç paralel şeritten oluşan yapısal bir motif içerir..

keratin

Keratinler, omurgalılarda bazı epitelyal hücreler tarafından üretilen bir filament oluşturucu protein grubudur. Bunlar çivilerin, saçların, pençelerin, kaplumbağaların kabuklarının, boynuzların ve tüylerin ana bileşenidir. Fibriller yapısının bir kısmı alfa sarmal bölümlerinden oluşur.

hemoglobin

Kandaki oksijen hemoglobin tarafından taşınır. Bu tetramerik proteinin globin kısmı, her biri 141 artıktan iki özdeş alfa helisinden ve her biri 146 artıktan iki beta zincirinden oluşur..

"Çinko parmak" tipi proteinler

Ökaryotik organizmalar, farklı amaçlar için çalışan çok çeşitli çinko-parmak proteinlerine sahiptir: DNA tanıma, RNA paketleme, transkripsiyonel aktivasyon, apoptoz düzenlenmesi, protein katlanması vb. Birçok çinko parmak proteini, yapılarının ana bileşeni olarak alfa helislere sahiptir ve işlevleri için elzemdirler..

referanslar

  1. Aurora, R., Srinivasan, R., ve Rose, G.D. (1994). A-Helix Glisin Fesih Kuralları. bilim, 264(5162), 1126-1130.
  2. Blaber, M., Zhang, X., ve Matthews, B. (1993). Amino asit alfa sarmalının eğiliminin yapısal temeli. bilim, 260(1), 1637-1640.
  3. Brennan, R.G., ve Matthews, B.W. (1989). Helis dönüşlü sarmal DNA bağlanma motifi. Biyolojik Kimya Dergisi, 264(4), 1903-1906.
  4. Eisenberg, D. (2003). Alfa sarmal ve beta tabaka proteinlerin yapısal özelliklerinin keşfi, ana. PNAS, 100(20), 11207-11210. Huggins, M.L. (1957). Alfa keratinin yapısı. kimya, 43, 204-209.
  5. Klement, W., Willens, R. ve Duwez, P. (1960). Miyoglobinin yapısı. doğa, 185, 422-427.
  6. Laity, J.H., Lee, B.M. & Wright, P.E. (2001). Çinko parmak proteinleri: Yapısal ve işlevsel çeşitlilikle ilgili yeni görüşler. Yapısal Biyolojide Güncel Görüşler, 11(1), 39-46.
  7. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C.A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., ... Martin, K. (2003). Moleküler Hücre Biyolojisi (5. basım). Freeman, W.H. & Company.
  8. Luckey, M. (2008). Membran yapısal biyoloji: biyokimyasal ve biyofiziksel temelleri olan. Cambridge Üniversitesi Basını. Www.cambridge.org/9780521856553 adresinden alındı
  9. McKay, M.J., Afrose, F., Koeppe, R.E., ve Greathouse, D.V. (2018). Membranlarda sarmal oluşumu ve stabilitesi. Biochimica et Biophysica Acta - Biyomembranlar, 1860(10), 2108-2117.
  10. Nelson, D.L., & Cox, M.M. (2009). Biyokimyanın Lehninger İlkeleri. Omega sürümleri (5. basım).
  11. Pauling, L., Corey, R.B., Ve Branson, H.R. (1951). Proteinlerin yapısı: polipeptit zincirinin iki hidrojen bağlı sarmal konfigürasyonu. Amerika Birleşik Devletleri Ulusal Bilimler Akademisi Bildirileri, 37, 205-211.
  12. Perutz, M.F. (1978). Hemoglobin yapısı ve solunum yolu taşınımı. Bilimsel Amerikan, 239(6), 92-125.
  13. Scholtz, J.M., ve Baldwin, R.L. (1992). Peptitler ile Alfa Helix Oluşum Mekanizması. Biyofizik ve Biyomoleküler Yapının Yıllık Gözden Geçirilmesi, 21(1), 95-118.
  14. Omuzlar, M.D., & Raines, R.T. (2009). Kolajen Yapısı ve Kararlılığı. Biyokimyanın Yıllık Değerlendirmesi, 78(1), 929-958.
  15. Subramaniams, A., Jones, W.K., Gulick, J. ve Neumannli, J. (1991). Transgenik farelerde alfa-Myosin ağır zincir gen promotörünün dokuya özgü düzenlemesi. Biyolojik Kimya Dergisi, 266(36), 24613-24620.
  16. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, M.A. (2016). Keratin: Yapısı, mekanik özellikleri, biyolojik organizmalarda ortaya çıkışı ve bioinspirasyondaki çabaları. Malzeme Biliminde İlerleme. Elsevier Ltd.
  17. Warrick, H.M. & Spudich, J. a. (1987). Miyozin yapı ve hücre hareketliliğinde fonksiyon. Hücre Biyolojisinin Yıllık Değerlendirmesi, 3, 379-421.
  18. Zhang, S. Q., Kulp, D.W., Schramm, C.A., Mravic, M., Samish, I., ve Degrado, W.F. (2015). Membran ve çözünür protein helis sarmal interaktome: Farklı etkileşimlerle benzer geometri. yapı, 23(3), 527-541