Maltasa özellikleri, sentezi ve işlevleri



maltaz, a-glukosidaz, asit maltaz, glikoz invertaz, glukosidosükraz, lizozomal a-glukozidaz veya maltaz-glukoamilaz olarak da bilinir, nişasta sindiriminin son aşamalarında bağırsak epitel hücrelerinde maltozun hidrolizinden sorumlu olan enzim.

Özellikle glikoz kalıntıları arasındaki α-glukosidik bağları kırabilen glikozidazların alt sınıflarına ait hidrolaz sınıfına aittir (EC 3.2.1.20). Bu kategori, özgüllüğü α-1,4 bağlarıyla bağlı terminal glikozitlerin ekso-hidrolizine yönelik çeşitli enzimleri gruplandırır..

Bazı maltazlar polisakaritleri hidrolize edebilir, fakat çok daha düşük hızlarda. Genel olarak, maltazın etkisinden sonra, a-D-glukoz kalıntıları serbest bırakılır, ancak aynı alt sınıfın enzimleri β-glukanları hidrolize edebilir, böylece β-D-glükoz kalıntıları serbest kalır.

Malting enzimlerinin varlığı ilk olarak 1880 yılında gösterildi ve şimdi sadece memelilerde değil, aynı zamanda maya ve bakteri gibi mikroorganizmaların yanı sıra birçok yüksek bitki ve tahılda da mevcut olduğu bilinmektedir..

Bu enzimlerin aktivitesinin önemine bir örnek, ürünleri ürünlere metabolize olan maltaz enzimlerine sahip olması nedeniyle bira ve ekmek üretiminden sorumlu olan mikroorganizma olan Saccharomyces cerevisiae ile ilgilidir. bu organizmanın fermentatif özellikleri.

indeks

  • 1 özellikleri
    • 1.1 Memelilerde
    • 1.2 Mayada
    • 1.3 Bitkilerde
  • 2 Özet
    • 2.1 Memelilerde
    • 2.2 Mayada
    • 2.3 Bakterilerde
  • 3 İşlev
  • 4 Kaynakça

özellikleri

Memelilerde

Maltase, intestinal fırça hücrelerinin zarı ile ilişkili amfipatik bir proteindir. Aynı zamanda, lizozomlarda bulunan ve sadece maltoz ve a-1,4 bağlarını değil, farklı substratlardaki farklı tip glikosidik bağları hidrolize edebilen asit maltaz olarak bilinen bir izozim olarak da bilinmektedir. Her iki enzim de birçok yapısal özelliği paylaşıyor.

Lizozomal enzim yaklaşık 952 amino aside sahiptir ve N- ve C-terminal uçlarında glikosilasyon ve peptit giderimi ile çeviriden sonra işlenir.

Enzimlerle sıçan ve domuz bağırsağından yapılan çalışmalar, bu hayvanlarda, enzimin bazı fiziksel özellikler bakımından kendi aralarında farklılık gösteren iki alt birimden oluştuğunu ortaya koymaktadır. Bu iki alt birim, proteolitik olarak kesilmiş olan aynı polipeptit öncülünden ortaya çıkar..

Domuz ve sıçanların aksine, insandaki enzim iki alt birime sahip değildir, ancak yüksek molekül ağırlıklı ve yüksek oranda glikosile edilmiş (N- ve O-glikosilasyon ile) tek bir tanesidir.

Mayada

MAL62 geni tarafından kodlanan maya maltazı, 68 kDa'dır ve monomer olarak bulunan ve geniş bir a-glukozit spektrumunu hidrolize eden bir sitoplazmik proteindir..

Mayalarda, beş farklı kromozomun telomerik bölgelerinde kodlanmış beş izoenzim vardır. MAL geninin her bir kodlama lokusu ayrıca, bir operonmuş gibi permeaz ve düzenleyici proteinler de dahil olmak üzere, maltoz metabolizmasında yer alan tüm genlerin bir gen kompleksini içerir..

Bitkilerde

Bitkilerde bulunan enzimin, 50 ° C'nin üzerindeki sıcaklıklara duyarlı olduğu ve maltazın çimlendirilmiş ve ekilmemiş tahıllarda büyük miktarlarda gerçekleştiği gösterilmiştir..

Ek olarak, nişastanın parçalanması sırasında, bu enzim diğer oligosakaritler üzerine etki etmediğinden, ancak her zaman glikoz oluşumu ile sona erdiği için maltoz için spesifiktir..

sentez

Memelilerde

İnsanların bağırsak maltazı, tek bir polipeptit zinciri olarak sentezlenir. Mannoz kalıntıları bakımından zengin karbonhidratlar, proteolitik bozunma sırasını koruyor gibi görünen glikozilasyonla birlikte transdüksiyon eklenir..

Bu enzimin biyogeneziyle ilgili çalışmalar, endoplazmik retikulumun "zarına bağlı" bir durumda yüksek moleküler ağırlıklı bir molekül olarak toplandığını ve daha sonra pankreas enzimleriyle işlendiğini ve "yeniden glikosile edildiğini" ortaya koymaktadır. Golgi kompleksi.

Mayada

Mayalarda, beş farklı kromozomun telomerik bölgelerinde kodlanmış beş izoenzim vardır. MAL geninin her bir kodlama lokusu, ayrıca, permeaz ve düzenleyici proteinler dahil, maltoz metabolizmasına katılan tüm genlerin bir gen kompleksini içerir..

Bakterilerde

E. coli gibi bakterilerdeki maltoz metabolizma sistemi, özellikle düzenleyici proteinlerin, taşıyıcıların ve substrat üzerindeki enzimatik aktivitenin (maltaslar) sentezinden sorumlu olan operonun genetik organizasyonundaki laktoz sistemine çok benzer. ).

fonksiyonlar

Maltaz gibi enzimlerin varlığının tespit edildiği çoğu organizmada, bu enzim aynı rolü oynar: daha kolay metabolize olan çözünür karbonhidrat ürünlerini elde etmek için maltoz gibi disakaritlerin bozunması.

Memelilerin bağırsaklarında, maltaz, nişasta bozulmasının son aşamalarında kilit bir rol oynar. Bu enzimdeki eksiklikler genellikle, glikojenin depolanmasıyla ilgili glikojenoz tip II gibi patolojilerde gözlenir..

Bakterilerde ve mayalarda, bu tip enzimler tarafından katalize edilen reaksiyonlar, fermantasyon veya fermantasyon dışı amaçlarla glikolitik yola giren glikoz şeklinde önemli bir enerji kaynağıdır.

Bitkilerde, maltaz, amilazlarla birlikte, "uykuda" olan ve çimlenmeye ön şart olan bitki büyümesini düzenleyen hormonlar olan gibberellinler tarafından aktive edilen tohumlardaki endospermin bozulmasına katılır..

Ek olarak, gün boyunca geçici nişasta üreten birçok bitki, geceleri metabolizmalarının aralarının bozulmasına katkıda bulunan spesifik maltazlara sahiptir ve kloroplastların, bu organizmalarda maltozun ana depo bölgeleri olduğu belirlenmiştir..

referanslar

  1. Auricchio, F., Bruni, C.B., & Sica, V. (1968). Asit a-Glukozidazın Arıtılması ve Karakterizasyonu. Biyokimyasal Dergisi, 108, 161-167.
  2. Danielsen, E.M., Sjostrom, H., ve Noren, O. (1983). Bağırsak mikroviller proteinlerinin biyosentezi. Biochemical Journal, 210, 389-393.
  3. Davis, W.A. (1916). III. Maltazın bitkilerde dağılımı. Maltazın nişasta bozulmasındaki işlevi ve bunun bitki materyallerinin amiloplastik aktivitesi üzerindeki etkisi. Biyokimya Dergisi, 10 (1), 31-48.
  4. EXPASY. Biyoinformatik Kaynak Portalı. (N.D.). Enzyme.expasy.org sitesinden alındı.
  5. Lu, Y., Gehan, J.P. & Sharkey, T.D. (2005). Nişasta Bozulması ve Maltoz Metabolizması Üzerine Gündüz ve Sirkadiyen Etkileri. Bitki Fizyolojisi, 138, 2280-2291.
  6. Naims, H. Y., Sterchi, E.E., & Lentze, M. J. (1988). İnsan İnce Barsakta Yapısı, Biyosentezi ve Glikosilasyonu. Biyolojik Kimya Dergisi, 263 (36), 19709-19717.
  7. Needleman, R. (1991). Mayada maltaz sentezi kontrolü. Moleküler Mikrobiyoloji, 5 (9), 2079-2084.
  8. Uluslararası Biyokimya ve Moleküler Biyoloji Birliği Terminoloji Komitesi (NC-IUBMB). (2019). Qmul.ac.uk adresinden alındı.
  9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., ... Ploeg, V. der. (1995). Glikojenoz tip II (Asit Maltaz Eksikliği). Kas ve Sinir, 3, 61-69.
  10. Simpson, G. ve Naylor, J. (1962). Avena fatua tohumunda dormansi çalışmaları. Kanada Botanik Dergisi, 40 (13), 1659-1673.
  11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H. ve Danielsen, M. (1982). Amfiphilik Domuz Bağırsak Microvillus Maltase / Glukoamilaz Yapısı ve Spesifikliği. Avrupa Biyokimya Dergisi, 126, 559-568.