Hidrofobik etkileşimler nelerdir, biyolojik önemi ve örnekler



Hidrofobik etkileşimler (HI) bunlar bir çözelti veya polar bir çözücüye batırılmış apolar bileşikler arasındaki uyumu koruyan güçlerdir. Hidrojen bağları, iyonik etkileşimler veya van der Waals kuvvetleri gibi kovalent olmayan karakterlerin diğer etkileşimlerinden farklı olarak, hidrofobik etkileşimler, çözünenlerin iç özelliklerine bağlı değildir, çözücülere bağlıdır..

Bu etkileşimlerin çok açıklayıcı bir örneği, suyu yağ ile karıştırmaya çalışırken meydana gelen faz ayrılması olabilir. Bu durumda, yağ molekülleri etrafındaki su moleküllerinin sıralanması sonucunda birbirleriyle "etkileşime girer".

Bu etkileşimler kavramı, kırklı yıllardan beri vardır. Bununla birlikte, "hidrofobik bağlantı" terimi, 1959'da Kauzmann tarafından, bazı proteinlerin üç boyutlu yapısının stabilizasyonunda en önemli faktörlerin çalışıldığı sırada yazılmıştır..

HI'lar biyolojik sistemlerde gerçekleşen en önemli spesifik olmayan etkileşimlerdir. Ayrıca günümüzde bildiğimiz çok çeşitli mühendislik uygulamalarında ve kimya ve ilaç endüstrisinde önemli bir role sahiptirler..

indeks

  • 1 Hidrofobik etkileşimler nelerdir??
  • 2 Biyolojik önem
  • 3 Hidrofobik Etkileşim Örnekleri
    • 3.1 Membranlar
    • 3.2 Proteinler
    • 3.3 Deterjanlar
  • 4 Kaynakça

Hidrofobik etkileşimler nelerdir??

HI'nın fiziksel nedeni, apolar maddelerin bir çözeltide su molekülleri ile hidrojen bağları oluşturmamasının yetersizliğidir..

Bunlar, "spesifik olmayan etkileşimler" olarak bilinir, çünkü çözünen moleküller arasındaki afinite ile değil, su moleküllerinin kendi bağlarını hidrojen bağlarıyla sürdürme eğilimiyle ilgilidir..

Su ile temas ettiğinde, apolar veya hidrofobik moleküller, su ile temas yüzey alanını azaltarak en yüksek kararlılığı sağlamak için kendiliğinden toplanma eğilimindedir..

Bu etki güçlü bir çekim ile karıştırılabilir, ancak maddelerin solventle ilgili apolar karakterinin bir sonucudur.

Termodinamik bir bakış açısıyla açıklandığı üzere, bu kendiliğinden birleşme, en küçük serbest enerjinin (ΔG) değişiminin olduğu, enerjisel olarak elverişli bir durum arayışı içinde gerçekleşir..

ΔG = ΔH - TΔS olduğu akılda tutularak, enerjik açıdan en uygun durum, entropinin (ΔS) daha büyük olduğu, yani dönme ve translasyon özgürlüğünün temas ile azaldığı daha az su molekülünün bulunduğu alan olacaktır. kutupsal çözünen.

Apolar moleküller birbirleriyle ilişkili olduğunda, su molekülleri tarafından zorlandıklarında, her biri farklı su moleküllerinin "kafesi" ile çevrelenmiş olan bu moleküller ayrı kaldıklarından daha elverişli bir durum elde edilir..

Biyolojik önemi

HI, çeşitli biyokimyasal işlemlerde ortaya çıktıklarından büyük bir alaka düzeyine sahiptir.

Bu işlemler arasında proteinlerdeki konformasyonel değişiklikler, substratların enzimlere bağlanması, enzimatik komplekslerin alt birimlerinin birleşmesi, biyolojik zarların toplanması ve oluşumu, sulu çözeltilerde proteinlerin stabilizasyonu ve diğer.

Kantitatif olarak, farklı yazarlara, yüksek miktarda protein yapısının stabilitesinde HI'nın önemini belirleme görevi verilmiş, bu etkileşimlerin% 50'den daha fazla katkısı olduğu sonucuna varılmıştır..

Birçok membran proteini (integral ve periferik), yapıları içerisinde söz konusu proteinler hidrofobik karakterli alanlara sahip olduğunda HI sayesinde lipit çift katmanlarıyla ilişkilidir. Ek olarak, birçok çözünebilir proteinin üçüncül yapısının stabilitesi HI'ya bağlıdır.

Hücre Biyolojisi çalışmasındaki bazı teknikler, bazı iyonik deterjanların apolar bölgeleri HI sayesinde birbirleriyle ilişkili olan "hemisferik" amfifilik bileşiklerin yapıları olan miselleri oluşturma özelliklerinden yararlanmaktadır..

Miseller ayrıca yağda çözünen ilaçların verilmesini içeren farmasötik çalışmalarda kullanılır ve bunların oluşumları insan vücudundaki kompleks vitaminlerin ve lipitlerin emilmesi için de önemlidir..

Hidrofobik Etkileşim Örnekleri

zarlar

Mükemmel bir HI örneği, hücre zarlarının oluşumu. Bu yapılar, bir çift fosfolipit katmanından oluşur. Örgüsü, çevreci sulu ortama "itme" sırasında apolar kuyrukları arasında meydana gelen HI sayesinde verilir..

protein

HI, yapıda belirli amino asit tortularının mevcudiyeti tarafından yönetilen belirli bir uzaysal konfigürasyonun kurulmasından sonra biyolojik olarak aktif formu elde edilen küresel proteinlerin katlanması üzerinde büyük bir etkiye sahiptir..

  • Apomioglobin örneği

Apomiyoglobin (heme grubunu barındırmayan miyoglobin), aynı polipeptid zincirindeki apolar kalıntıları arasındaki katlanma işlemini ve HI'nın önemini incelemek için bir model görevi gören küçük bir alfa-helisel proteindir..

Dyson ve ortakları tarafından 2006'da mutasyona uğramış apomiyoglobin sekanslarının kullanıldığı bir çalışmada, bunun katlama olaylarının başlamasının öncelikle alfa helislerinin apolar grupları ile amino asitler arasındaki HI'ya bağlı olduğu gösterilmiştir..

Bu nedenle, amino asit dizisine eklenen küçük değişiklikler, tersiyer yapıdaki hatalı modifiye edilmiş ve aktif olmayan proteinlerle sonuçlanan önemli değişiklikler anlamına gelir..

deterjanlar

HI'nın bir başka açık örneği, her gün evsel amaçlı kullandığımız ticari deterjanların etki şeklidir..

Deterjanlar amfipatik moleküllerdir (bir polar ve bir apolar bölgeli). Su molekülleriyle hidrojen bağları oluşturma kabiliyetine sahip olduklarından ve yağlarda bulunan lipitlerle hidrofobik etkileşimlere sahip olduklarından yağları "emülsiyonlaştırabilirler"..

Sulu bir çözelti içinde yağlarla temas ettiğinde, deterjan molekülleri birbirleriyle birleşir, apolar kuyrukları birbiriyle yüzleşir, lipid moleküllerini sayar ve misel yüzeyine giren kutup bölgelerini misel yüzeyine maruz bırakır. su ile temas.

referanslar

  1. Chandler, D. (2005). Arayüzler ve hidrofobik düzeneğin itici gücü. Nature, 437 (7059), 640-647.
  2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, S., Israelachvili, J.N. & Zeng, H. (2018). Hidrofobiklik ile Monotonik Olarak değil, Yüzey Nanoskale Yapısı ve Kimyaya Aracılık Etmeyle Hidrofobik Etkileşim Modülasyonu. Angewandte Chemie - Uluslararası Baskı, 57 (37), 11903-11908.
  3. Dyson, J.H., Wright, P.E. & Sheraga, H.A. (2006). Hidrofobik etkileşimlerin protein katlanmasının başlaması ve yayılmasındaki rolü. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
  4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C.A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. ve Martin, K. (2003). Moleküler Hücre Biyolojisi (5. basım). Freeman, W.H. & Company.
  5. Luckey, M. (2008). Membran yapısal biyoloji: biyokimyasal ve biyofiziksel temelleri ile. Cambridge Üniversitesi Basını. Www.cambrudge.org/9780521856553 adresinden alındı
  6. Meyer, E.E., Rosenberg, K.J. & Israelachvili, J. (2006). Hidrofobik etkileşimlerin anlaşılmasında son gelişmeler. Ulusal Bilimler Akademisi, Bildiriler Kitabı, 103 (43), 15739-15746.
  7. Nelson, D.L., & Cox, M.M. (2009). Biyokimyanın Lehninger İlkeleri. Omega editions (5. basım).
  8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem Int., 6 (3), 195-280..
  9. Otto, S., & Engberts, J.B.BF N. (2003). Hidrofobik etkileşimler ve kimyasal reaktivite. Organik ve Biyomoleküler Kimya, 1 (16), 2809-2820.
  10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Hidrofobik etkileşimlerin protein stabilitesine katkısı. Moleküler Biyoloji Dergisi, 408 (3), 514-528.
  11. Silverstein, T.P. (1998). Su ve Yağın Karışmamasının Asıl Sebebi. Kimya Eğitimi Dergisi, 75 (1), 116-118.