İntegrinlerin yapısı, işlevleri ve evrimsel bakış açısı



Benntegrinas bunlar hücreler arasında yapışmaya aracılık etmekten sorumlu olan transmembran proteinleridir. Bu proteinler, hücre dışındaki ortama uzanan ve hücre dışı matristeki diğer proteinlere bağlanabilen bir kısma sahiptir. Diğerleri, diğer bitişik hücrelere, bakteri polisakaritlerine veya bazı viral proteinlere bağlanabilir..

İntegrinlerin katıldığı tüm bu etkileşimler, çeşitli hücresel kavşaklar, hücre dışı matrisin oluşumu, trombositlerin agrega oluşumu, bağışıklık sisteminde hücresel kavşakların kurulması, diğer biyolojik alaka düzeyi olayları bakımından stabilite üretir..

İntegrinler, memeliler, kuşlar, balıklar gibi farklı organizmalarda ve süngerler, nematodlar ve meyve sineği gibi bazı basit ökaryotlarda bulunmuştur..

indeks

  • 1 yapı
    • 1.1 Bütünleşiklerin yapısal genelleri
    • 1.2 Alt birimlerin özellikleri
    • 1.3 Alt birimler arasında kovalent birlik
  • 2 İşlev
  • 3 Evrimsel bakış açısı
  • 4 Kaynakça

yapı

İntegrinlerin yapısal özellikleri

İntegrinler glikoproteinlerdir. Proteinler organizmalarda çok çeşitli fonksiyonlara sahip uzun amino asit zincirleri tarafından oluşturulan makromoleküllerdir. "Gliko" terimi, amino asitler zincirinde karbonhidratların (ayrıca karbonhidratlar olarak da bilinir) varlığını belirtir..

Bu glikoprotein transmembran, yani hücrenin plazma membranını geçiyor. İntegrin içinde üç alan ayırt edilebilir: diğer yapılarla birleşmeye izin veren hücre dışı bir alan, hücre zarını geçen bir alan ve hücre içinde bulunan ve hücre iskeleti ile bağlanan son alan.

Hücre dışı kısım

İntegrinlerin en önemli özelliklerinden biri, hücre dışına veren kısmın küresel bir şekle sahip olmasıdır. Bunlar matristeki moleküllerin tanınmasına izin veren bir dizi alana sahiptir. Bu diziler amino asitlerin arginin, glisin ve aspartattan oluşur.

Birliğe katılan bu bölümün uzunluğu yaklaşık 60 amino asit kalıntısına sahiptir

Zar ötesi kısmı

Hücre zarından geçen proteinin dizisi, alfa sarmal tipinde bir yapıya sahip olması ile karakterize edilir. Daha sonra, iki zincir hücrenin sitoplazmasına daldırılır.

Sitoplazmik kısım

Zaten hücrenin sitoplazmasında, farklı proteinlere veya talin, aktin gibi hücre iskeletine diğer yapılara katılabilirsiniz..

Sitoplazmada bulunan "kuyruk" ortalama uzunluğu 75 amino asit artığına sahiptir (bu bölgede 1000'den fazla istisna olsa da).

Bu mekanizma integrinlerin oldukça dinamik olan bilgi alış verişi için bir köprü görevi görmesini sağlar: proteinler hücre dışı matrisin moleküllerini içinde bulunan moleküllere bağlar, bir dizi sinyal üretir ve bilgi iletir.

Alt birimlerin özellikleri

Her integrin iki transmembran glikoproteininin kovalent olmayan birleşimi ile oluşturulur: a ve β alt birim. Bu alt birimler eşit olmadığından integrin'in bir heterodimer olduğu söylenir (düz farklı dimer iki alt birliğin birliği tarafından). Α zinciri yaklaşık 800 amino asit uzunluğuna ve amino 100 amino asit uzunluğuna sahiptir.

Α alt birimi, disülfit bağlarıyla birbirine bağlanmış iki zincire sahiptir ve iki değerli katyon bağlama bölgelerine sahip küresel bir başlığa sahiptir. Öte yandan β alt birimi, amino asit sistein kalıntıları bakımından zengindir ve hücre içi kısım, bir dizi bağlayıcı protein ile etkileşime aracılık edebilir..

Alt birimler arasında kovalent birlik

18 α zinciri ve 8 ins zinciri vardır. Her iki alt birim arasındaki farklı kombinasyonlar, en az 24 farklı dimer ile var olan integrinleri belirler..

Kombinasyonlar şu şekilde verilebilir: with ile α veya birkaç β zincirli a. Teller, bağlanmanın ne kadar spesifik olacağının belirlenmesinden sorumludur ve hedef molekül ile etkileşime aracılık etmekten sorumlu olan integrin kısmıdır.

Bu şekilde, belirli alt birim kombinasyonları hangi moleküle bağlanacağını belirler. Örneğin, bir α3 alt birimi ve β 1 ile oluşturulan integrin fibronektin ile etkileşim için spesifiktir..

Bu integrin α olarak bilinir.3β1 (Bunları adlandırmak için alt birim numarasını bir abone olarak belirtin). Benzer şekilde, integrin α2β1 kollajene bağlanır.

fonksiyonlar

İntegrinler hücre ve çevre arasındaki etkileşime izin vermede kritik proteinlerdir, çünkü hücre dışı matrisin farklı bir bileşeniyle birleşme reseptörlerine sahiptirler. Spesifik olarak, bağlanma matris ve hücre iskeleti arasında meydana gelir..

Bu özellikler sayesinde integrinler hücre şekli, oryantasyon ve hareketin düzenlenmesinden sorumludur..

Ek olarak, integrinler çeşitli hücre içi yolakları aktive edebilirler. İntegrin'in sitoplazmik kısmı bir sinyal zincirini tetikleyebilir.

Bu etkileşim, geleneksel sinyal alıcılarında olduğu gibi küresel bir hücresel tepkiye yol açar. Bu yol, genlerin ifadesinde değişikliklere yol açar..

Evrimsel bakış açısı

Şüphesiz, dokular oluşturmak için hücreler arasında etkili bir yapışma, çok hücreli organizmaların evrimsel evriminde bulunması gereken önemli bir özellikti..

Integrin ailesinin ortaya çıkışı, yaklaşık 600 milyon yıl önce metazoanların ortaya çıkmasıyla izlendi..

Atalarının histolojik özelliklerine sahip bir grup hayvan, genellikle deniz süngerleri olarak adlandırılan poriferadır. Bu hayvanlarda hücre yapışması, proteoglikanın hücre dışı bir matrisi ile meydana gelir. Bu matrise bağlanan reseptörler tipik bir integrin bağlama motifine sahiptir.

Aslında, bu hayvan grubunda bazı integrinlerin belirli alt birimleriyle ilgili genleri tanımladık..

Evrim sırasında, metazoaların atası bu büyük hayvan grubunda zamanla korunmuş bir integrin ve bağlayıcı bir alan edinmiştir..

Yapısal olarak, integrinlerin maksimum karmaşıklığı omurgalılar grubunda görülür. Omurgasızlarda bulunmayan, yeni alan adlarıyla farklı integrinler vardır. Nitekim, insanlarda 24'ten fazla farklı fonksiyonel integrin tanımlanmıştır - meyve sineğinde Drosophila melanogaster sadece 5 tane var.

referanslar

  1. Alberts, B., Bray, D., Hopkin, K., Johnson, A.D., Lewis, J., Raff, M., ... ve Walter, P. (2013). Temel hücre biyolojisi. Garland Bilim.
  2. Campbell, I.D., & Humphries, M. J. (2011). İntegrin yapısı, aktivasyonu ve etkileşimleri. Cold Spring Harbor biyolojide perspektifler, 3(3), a004994.
  3. Cooper, G.M., & Hausman, R.E. (2007). Hücre: moleküler bir yaklaşım. Washington, DC, Sunderland, MA.
  4. Kierszenbaum, A.L. (2012). Histoloji ve hücre biyolojisi. Elsevier Brezilya.
  5. Koolman, J. ve Röhm, K. H. (2005). Biyokimya: metin ve atlas. Ed. Panamericana Medical.
  6. Quintero, M., Monfort, J. ve Mitrovic, D.R. (2010). Osteoartroz / Osteoartrit: Biyoloji, fizyopatoloji, klinik ve tedavi / Biyoloji, Patofizyoloji, Klinik ve Tedavi. Ed. Panamericana Medical.
  7. Takada, Y., Ye, X. ve Simon, S. (2007). İntegrins. Genom biyolojisi, 8(5), 215.