Holoenzim Özellikleri, İşlevleri ve Örnekleri



bir holoenzima kofaktör olarak adlandırılan protein olmayan bir molekülle birleştirilmiş apoenzim adı verilen bir protein bölümünden oluşan bir enzimdir. Ne apoenzim ne de kofaktör, ayrı olduklarında aktif değildir; yani, fonksiyonlarını yapabilmek için eşleşmeleri gerekir.

Dolayısıyla, holoenzimler birleşik enzimlerdir ve sonuç olarak katalitik olarak aktiftirler. Enzimler, temel olarak hücresel reaksiyonların hızını arttırma işlevi olan bir tür biyomoleküldür. Bazı enzimlerin kofaktör adı verilen diğer moleküllerin yardımına ihtiyacı vardır..

Kofaktörler apoenzimlerle tamamlanır ve katalizörü gerçekleştiren aktif bir holoenzim oluşturur. Belirli bir kofaktör gerektiren bu enzimler, konjuge enzimler olarak bilinir. Bunlar iki ana bileşene sahiptir: metalik (inorganik) bir iyon veya bir organik molekül olabilen kofaktör; apoenzim, protein kısmı.

indeks

  • 1 özellikleri
    • 1.1 Apoenzimler ve kofaktörlerden oluşur
    • 1.2 Çeşitli kofaktörleri kabul eder
    • 1.3 Geçici veya kalıcı birlik
  • 2 İşlevi
  • 3 Ortak holoenzimlerin örnekleri
    • 3.1 RNA polimerazı
    • 3.2 DNA polimerazı
    • 3.3 Karbonik anhidraz
    • 3.4 Hemoglobin
    • 3.5 Sitokrom oksidaz
    • 3.6 Piruvat kinazı
    • 3.7 Piruvat karboksilaz
    • 3.8 Asetil CoA karboksilaz
    • 3.9 Monoamin oksidaz
    • 3.10 Laktat dehidrojenaz
    • 3.11 Katalaz
  • 4 Kaynakça

özellikleri

Apoenzimler ve kofaktörler tarafından oluşturulmuş

Apoenzimler kompleksin protein parçasıdır ve kofaktörler iyon veya organik moleküller olabilir.

Çeşitli kofaktörleri kabul ediyorlar

Holoenzimlerin oluşmasına yardımcı olan birkaç tür kofaktör vardır. Bazı örnekler koenzimler ve genel vitaminlerdir, örneğin: B vitamini, FAD, NAD +, C vitamini koenzim A.

Metal iyonlu bazı kofaktörler, örneğin: bakır, demir, çinko, kalsiyum ve magnezyum, diğerleri. Diğer bir kofaktör sınıfı ise prostetik gruplardır..

Geçici veya kalıcı birlik

Kofaktörler apoenzimleri farklı yoğunlukta birleştirebilirler. Bazı durumlarda sendika zayıf ve geçicidir, diğer durumlarda ise sendika kalıcı olacak kadar güçlüdür..

Birliğin geçici olduğu durumlarda, kofaktör holoenzimden çıkarıldığında tekrar apoenzim olur ve aktif olmaktan çıkar..

fonksiyon

Holoenzim, katalitik fonksiyonunu yerine getirmeye hazır bir enzimdir; yani, farklı alanlarda ortaya çıkan belirli kimyasal reaksiyonları hızlandırmak.

Fonksiyonlar, holoenzimin spesifik etkisine göre değişebilir. Bunlardan en önemlisi, DNA kopyalamanın doğru yapılmasını sağlamak olan işlevi DNA polimerazıdır..

Ortak holoenzimlerin örnekleri

RNA polimeraz

RNA polimerazı, RNA'nın sentez reaksiyonunu katalize eden bir holoenzimdir. Bu holoenzim, transkripsiyon işlemi sırasında şablon olarak işlev gören şablon DNA ipliklerinden RNA iplikçikleri oluşturmak için gereklidir..

Fonksiyonu, büyüyen bir RNA molekülünün 3-terminaline ribonükleotitler eklemektir. Prokaryotlarda, RNA polimeraz apoenzimi sigma 70 adı verilen bir kofaktöre ihtiyaç duyar.

DNA polimeraz

DNA polimeraz ayrıca DNA'nın polimerizasyon reaksiyonunu katalize eden bir holoenzimdir. Bu enzim genetik bilgilerin kopyalanmasından sorumlu olduğu için hücreler için çok önemli bir rol oynar..

DNA polimerazın işlevini yerine getirebilmesi için pozitif yüklü bir iyon, genellikle magnezyum gerekir.

Birkaç DNA polimeraz türü vardır: DNA polimeraz III, her biri üç alt üniteden (a, ɛ ve θ) oluşan iki merkezi enzime (Pol III) sahip bir holoenzim, iki beta alt ünitesinden ve bir kompleksin bir kompleksi Birden fazla alt birime sahip şarj sabitleme (δ, τ, γ, ψ ve χ).

Karbonik anhidraz

Karbonat dehidrataz olarak da adlandırılan karbonik anhidraz, karbon dioksit (CO2) ve suyun (H20) bikarbonata (H2CO3) ve protonlara (H +) hızlı dönüşümünü katalize eden bir holoenzim ailesine aittir.

Enzim, işlevini yerine getirmek için kofaktör olarak bir çinko iyonu (Zn + 2) gerektirir. Karbonik anhidraz ile katalizlenen reaksiyon geri dönüşümlüdür, bu nedenle kan ve dokular arasındaki asit-baz dengesini korumaya yardımcı olduğu için aktivitesinin önemli olduğu düşünülür..

hemoglobin

Hemoglobin, gazların hayvan dokularındaki taşınması için çok önemli bir holoenzimdir. Kırmızı kan hücrelerinde bulunan bu protein, demir (Fe + 2) içerir ve işlevi, akciğerlerden oksijeni vücudun diğer bölgelerine taşımaktır..

Hemoglobinin moleküler yapısı bir tetramerdir, yani 4 polipeptit zincirinden veya alt birimden oluştuğu anlamına gelir.

Bu holoenzimin her bir alt birimi, bir heme grubu içerir ve her bir heme grubu, oksijen moleküllerine bağlanabilen bir demir atomu içerir. Hemoglobinin hem grubu, katalitik fonksiyonu için gerekli olan protez grubudur..

Sitokrom oksidaz

Sitokrom oksidaz, hemen hemen tüm canlıların mitokondrilerinde gerçekleştirilen, enerji elde etme işlemlerine katılan bir enzimdir..

Elektron transferi ve ATP üretiminin reaksiyonunu katalize edebilmek için bazı kofaktörlerin, demir ve bakır iyonlarının işbirliğini gerektiren karmaşık bir holoenzimdir..

Piruvat kinazı

Piruvat kinaz, tüm hücreler için bir diğer önemli holoenzimdir, çünkü evrensel metabolik yollardan birine katılır: glikoliz.

Görevi, bir fosfat grubunun ATP ve piruvat oluşturmak üzere fosenolpiruvat denilen bir molekülden adenosin difosfat denilen başka bir moleküle transferini katalize etmektir..

Apoenzim, fonksiyonel holoenzimi oluşturmak için kofaktörler olarak potasyum (K ') ve magnezyum (Mg + 2) katyonları gerektirir.

Piruvat karboksilaz

Bir başka önemli örnek, bir karboksil grubunun bir piruvat molekülüne transferini katalize eden bir holoenzim olan piruvat karboksilazıdır. Böylece piruvat, metabolizmada önemli bir ara madde olan oksaloasetata dönüştürülür..

İşlevsel olarak aktif olmak için, piruvat karboksilaz apoenzimi biotin adlı bir kofaktör gerektirir.

Asetil CoA karboksilaz

Asetil-CoA karboksilaz, ko-faktörünün koenzim A olduğu ko-faktörü olan bir holoenzimdir..

Apoenzim ve koenzim A birleştiğinde, holoenzim işlevini yerine getirmek için katalitik olarak aktiftir: bir karboksil grubunu asetil-CoA'ya malonil koenzim A'ya (malonil-CoA) dönüştürmek için transfer etmek.

Asetil-CoA, hem hayvan hücrelerinde hem de bitki hücrelerinde önemli fonksiyonlar yerine getirir..

Monoamin oksidaz

Bu, insan sinir sistemindeki önemli bir holoenzimdir, işlevi, bazı nörotransmiterlerin bozulmasını teşvik etmektir..

Monoamin oksidazın katalitik olarak aktif olması için kofaktörüne, flavin adenin dinükleotitine (FAD) kovalent olarak bağlanması gerekir.

Laktat dehidrojenaz

Laktat dehidrojenaz tüm canlılar için, özellikle kalp, beyin, karaciğer, iskelet kası, akciğerler gibi çok fazla enerji tüketen dokularda, diğerlerinin yanında önemli bir holoenzimdir..

Bu enzim, piruvatın laktata dönüşüm reaksiyonunu katalize etmek için kofaktörü nikotinamid adenin dinükleotidi (NAD) varlığını gerektirir..

katalaz

Katalaz, hücresel toksisitenin önlenmesinde önemli bir holoenzimdir. Fonksiyonu, hücresel metabolizmanın ürünü olan hidrojen peroksitin oksijen ve suda ayrıştırılmasıdır..

Katalaz apoenzimi aktive olmak için iki kofaktör gerektirir: bir manganez iyonu ve hemoglobininkine benzer bir prostetik grup HEMO.

referanslar

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., ve Reddy, M. (2016). Karsinom Göğüslerinde Serum Laktat Dehidrojenaz (LDH) -Prognostik Biyobelirteç Üzerine Bir Ön Çalışma. Klinik ve Teşhis Araştırmaları Dergisi, 6-8.
  2. Athappilly, F.K., & Hendrickson, W.A. (1995). Asetil koenzim biyotinil bölgesinin yapısı MAD fazlama ile belirlenen bir karboksilaz. yapı, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. ve Strayer, L. (2015). biokimya (8. basım). W. H. Freeman ve Şirketi.
  4. Butt, A.A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Serum laktat dehidrojenaz seviyesinin seçilmiş fırsatçı enfeksiyonlar ve HIV ilerlemesi ile ilişkisi. Uluslararası Enfeksiyon Hastalıkları Dergisi, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Kanda Karbonik Anhidrazın İşlevi. doğa, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). Monoamin oksidaz ailesinin yapıları ve mekanizması. Biyomoleküler Kavramlar, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V. ve Bamezai, R.N. K. (2010). İnsan piruvat kinazı M2: Çok fonksiyonlu bir protein. Protein Bilimi, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J.C., ve Attwood, P. V. (2008). Piruvat karboksilazın yapısı, mekanizması ve düzenlenmesi. Biyokimyasal Dergisi, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Piruvat kinazın izoenzimleri. Biyokimyasal Toplum İşlemleri, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. ve Martin, D. (2004). biyoloji (7. basım) Cengage Learning.
  11. Supuran, C.T. (2016). Karbonik anhidrazların yapısı ve işlevi. Biyokimyasal Dergisi, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K.F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G.P., & Healy, J. (2004). Monoamin oksidazlar: kesinlikler ve belirsizlikler. Güncel Tıbbi Kimya, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. ve Pratt, C. (2016). Biyokimyanın Temelleri: Hayat Moleküler Seviye (5. basım). Wiley.
  14. Xu, H.N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J.D., Rizi, R., ve Li, L. Z. (2014). Yüksek Laktat Tümör Metastatik Risk Göstergesi midir? Hiperpolarize edilmiş13C-Piruvat Kullanan Pilot MRS Çalışması. Akademik Radyoloji, 21(2), 223-231.