Apoenzim Özellikleri, İşlevleri ve Örnekleri



bir apoenzimine Bir enzimin protein kısmıdır, bu nedenle apoprotein olarak da bilinir. Apoenzim etkisizdir, yani belirli bir biyokimyasal reaksiyon gerçekleştirme işlevini yerine getiremez ve kofaktör olarak bilinen diğer molekülleri birleştirene kadar eksik kalır..

Bir kofaktör ile birlikte protein kısmı (apoenzim) tam bir enzim (holoenzim) oluşturur. Enzimler, biyokimyasal işlemlerin hızını artırabilen proteinlerdir. Bazı enzimler, katalizörü gerçekleştirmek için kofaktörlerine ihtiyaç duyarken, diğerleri buna ihtiyaç duymaz.

indeks

  • 1 ana özellikleri
    • 1.1 Protein yapılarıdır
    • 1.2 Konjuge enzimlerin bir parçasıdır.
    • 1.3 Çeşitli kofaktörleri kabul eder
  • 2 Apoenzimlerin İşlevleri
    • 2.1 Holoenzimler oluşturma
    • 2.2 Katalitik harekete neden olur
  • 3 Örnekler
    • 3.1 Karbonik anhidraz
    • 3.2 Hemoglobin
    • 3.3 Sitokrom oksidaz
    • 3.4 Alkol dehidrojenaz
    • 3.5 Piruvat kinazı
    • 3.6 Piruvat karboksilaz
    • 3.7 Asetil Koenzim A karboksilaz
    • 3.8 Monoamin oksidaz
    • 3.9 Laktat dehidrojenaz
    • 3.10 Katalaz
  • 4 Kaynakça

Ana özellikleri

Onlar protein yapılarıdır

Apoenzimler, işlevi vücuttaki bazı kimyasal reaksiyonlara karşı katalizör görevi gören moleküller olan bir enzimin protein kısmına karşılık gelir..

Konjuge enzimlerin bir parçasıdırlar

Kofaktör gerektirmeyen enzimler, pepsin, tripsin ve üreaz gibi basit enzimler olarak bilinir. Buna karşılık, belirli bir kofaktör gerektiren enzimler, konjuge enzimler olarak bilinir. Bunlar iki ana bileşenden oluşur: protein olmayan yapı olan kofaktör; ve apoenzim, protein yapısı.

Kofaktör organik bir bileşik (örneğin bir vitamin) veya inorganik bir bileşik (örneğin bir metal iyonu) olabilir. Organik kofaktör bir koenzim veya prostetik grup olabilir. Bir koenzim, enzime zayıf bir şekilde bağlı olan ve bu nedenle enzimin aktif bölgesinden kolayca salınabilen bir kofaktördür..

Çeşitli kofaktörleri kabul ediyorlar

Holoenzimler üretmek için apoenzimlerle birleşen birçok kofaktör vardır. Ortak koenzimler NAD +, FAD, koenzim A, B vitamini ve C vitaminidir. Apoenzimlerle bağlanan ortak metal iyonları diğerleri arasında demir, bakır, kalsiyum, çinko ve magnezyumdur..

Kofaktörler apoenzimi bir holoenzime dönüştürmek için apoenzim ile sıkı veya hafif bir şekilde bağlanır. Kofaktör holoenzimden çıkarıldığında, aktif olmayan ve tamamlanmamış olan tekrar apoenzim haline gelir..

Apoenzim fonksiyonları

Holoenzimler oluşturun

Apoenzimlerin temel işlevi, holoenzimlere yol açmaktır: apoenzimler bir kofaktör ile birleştirilir ve bu bağlantıdan bir holoenzim üretilir.

Katalitik etki yaratma

Kataliz, bazı kimyasal reaksiyonların hızlandırılmasının mümkün olduğu süreç anlamına gelir. Apoenzimler sayesinde, holoenzimler tamamlanır ve katalitik etkilerini aktive edebilirler.

Örnekler

Karbonik anhidraz

Karbonik anhidraz, hayvansal hücrelerde, bitki hücrelerinde ve ortamda karbondioksit konsantrasyonlarını stabilize etmek için çok önemli bir enzimdir.

Bu enzim olmadan, karbondioksitin bikarbonata - ve tam tersi - dönüşümü son derece yavaştır ve bu da bitkilerde fotosentez ve solunum sırasında ekshalasyon gibi hayati işlemlerin gerçekleştirilmesini neredeyse imkansız hale getirir..

hemoglobin

Hemoglobin, omurgalıların kırmızı kan hücrelerinde ve işlevi oksijen ve karbondioksiti taşımak olan birçok omurgasız plazmasında bulunan küresel bir proteindir..

Oksijen ve karbondioksitin enzimle birleşmesi, kırmızı rengin omurgalıların kanına vermesinden sorumlu olan heme grubu adı verilen bir bölgede meydana gelir..

Sitokrom oksidaz

Sitokrom oksidaz çoğu hücrede bulunan bir enzimdir. Demir ve bir porfirin içerir.

Bu oksidan enzim, enerji elde etme işlemleri için çok önemlidir. Mitokondri zarında elektronların sitokromdan oksijene transferini katalize ettiği ve sonuçta su ve ATP'nin (enerji molekülü) oluşumuna yol açan katalizörde bulunur..

Alkol dehidrojenaz

Alkol dehidrojenaz, öncelikle karaciğerde ve midede bulunan bir enzimdir. Bu apoenzim, alkol metabolizmasında ilk adımı katalize eder; yani, etanol ve diğer alkollerin oksidasyonu. Bu şekilde onları asetaldehite dönüştürür..

Adı bu süreçte etki mekanizmasını gösterir: "des" öneki "hayır" anlamına gelir ve "hidro" bir hidrojen atomunu belirtir. Dolayısıyla, alkol dehidrojenazın işlevi, bir hidrojen atomunu alkolden çıkarmaktır..

Piruvat kinazı

Piruvat kinaz, glikoz parçalanması (glikoliz) hücresel işleminin son basamağını katalize eden apoenzimdir..

Fonksiyonu, bir fosfat grubunun fosfoenolpiruvattan adenozin difosfata transferini hızlandırmak, bir piruvat molekülü ve ATP'den biri üretmek..

Piruvat kinaz, hayvanların farklı dokularında her biri bu dokuların metabolik gereksinimlerine uyarlamak için gerekli özel kinetik özelliklere sahip 4 farklı forma sahiptir (izoenzimler)..

Piruvat karboksilaz

Piruvat karboksilaz, karboksilasyonu katalize eden enzimdir; yani, bir karboksil grubunun oksaloasetat oluşturmak için bir piruvat moleküle transferi..

Özellikle farklı dokularda katalize eder, örneğin: karaciğerde ve böbreklerde glukoz sentezi için başlangıç ​​reaksiyonlarını hızlandırırken, yağ dokusu ve beyin ise piruvattan lipitlerin sentezini teşvik eder.

Ayrıca karbonhidrat biyosentezinin bir parçası olan diğer reaksiyonlarda da rol oynar..

Asetil Koenzim A karboksilaz

Asetil-CoA karboksilaz, yağ asitlerinin metabolizmasında önemli bir enzimdir. Hem hayvanlarda hem de bitkilerde bulunan ve farklı reaksiyonları katalize eden birkaç alt ünite sunan bir proteindir.

İşlevi temel olarak bir karboksil grubunu asetil-CoA'ya transfer etmek ve onu malonil koenzim A'ya (malonil-CoA) dönüştürmek içindir..

Memeli dokularındaki işlevleri ve dağılımları farklılık gösteren ACC1 ve ACC2 adı verilen 2 izoforma sahiptir..

Monoamin oksidaz

Monoamin oksidaz, sinir dokularında bulunan, serotonin, melatonin ve epinefrin gibi bazı nörotransmiterlerin etkisizleştirilmesinde önemli roller oynadığı bir enzimdir..

Beyindeki çeşitli monoaminlerin bozulmasının biyokimyasal reaksiyonlarına katılır. Bu oksidatif reaksiyonlarda, enzim bir amino grubunu bir molekülden uzaklaştırmak ve bir aldehit (veya bir keton) üretmek için oksijen kullanır ve karşılık gelen amonyak.

Laktat dehidrojenaz

Laktat dehidrojenaz, hayvanların, bitkilerin ve prokaryotların hücrelerinde bulunan bir enzimdir. Görevi, laktatın piruvik aside dönüşümünü teşvik etmektir;.

Bu enzim, yiyeceklerden türetilen glikozun hücreler için faydalı enerji elde etmek üzere bozunduğu hücresel solunumda önemlidir..

Laktat dehidrojenaz dokularda bol miktarda bulunsa da, bu enzimin seviyeleri kanda düşüktür. Bununla birlikte, bir yaralanma veya hastalık olduğunda, birçok molekül kan dolaşımına salınır. Dolayısıyla laktat dehidrojenaz, kalp krizi, anemi, kanser, HIV gibi bazı yaralanmaların ve hastalıkların bir göstergesidir..

katalaz

Katalaz, oksijen varlığında yaşayan tüm organizmalarda bulunur. Hidrojen peroksitin su ve oksijen içinde parçalandığı reaksiyonu hızlandıran bir enzimdir. Bu şekilde toksik bileşiklerin birikmesini önler..

Böylece, organları ve dokuları, sayısız metabolik reaksiyonda sürekli olarak üretilen bir bileşik olan peroksitin neden olduğu zararlardan korumaya yardımcı olur. Memelilerde ağırlıklı olarak karaciğerde bulunur.

referanslar

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., ve Reddy, M. (2016). Karsinom Göğüslerinde Serum Laktat Dehidrojenaz (LDH) -Prognostik Biyobelirteç Üzerine Bir Ön Çalışma. Klinik ve Teşhis Araştırmaları Dergisi, 6-8.
  2. Athappilly, F.K., & Hendrickson, W.A. (1995). Asetil koenzim biyotinil bölgesinin yapısı MAD fazlama ile belirlenen bir karboksilaz. yapı, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. ve Strayer, L. (2015). biokimya (8. basım). W. H. Freeman ve Şirketi.
  4. Butt, A.A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Serum laktat dehidrojenaz seviyesinin seçilmiş fırsatçı enfeksiyonlar ve HIV ilerlemesi ile ilişkisi. Uluslararası Enfeksiyon Hastalıkları Dergisi, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Kanda Karbonik Anhidrazın İşlevi. doğa, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). Monoamin oksidaz ailesinin yapıları ve mekanizması. Biyomoleküler Kavramlar, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V. ve Bamezai, R.N. K. (2010). İnsan piruvat kinazı M2: Çok fonksiyonlu bir protein. Protein Bilimi, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J.C., ve Attwood, P. V. (2008). Piruvat karboksilazın yapısı, mekanizması ve düzenlenmesi. Biyokimyasal Dergisi, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Piruvat kinazın izoenzimleri. Biyokimyasal Toplum İşlemleri, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. ve Martin, D. (2004). biyoloji (7. basım) Cengage Learning.
  11. Supuran, C.T. (2016). Karbonik anhidrazların yapısı ve işlevi. Biyokimyasal Dergisi, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K.F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G.P., & Healy, J. (2004). Monoamin oksidazlar: kesinlikler ve belirsizlikler. Güncel Tıbbi Kimya, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. ve Pratt, C. (2016). Biyokimyanın Temelleri: Hayat Moleküler Seviye (5. basım). Wiley.
  14. Xu, H.N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J.D., Rizi, R., ve Li, L. Z. (2014). Yüksek Laktat Tümör Metastatik Risk Göstergesi midir? Hiperpolarize edilmiş13C-Piruvat Kullanan Pilot MRS Çalışması. Akademik Radyoloji, 21(2), 223-231.