İmmünoglobulinlerin Yapısı, Çeşitleri ve İşlevleri

immunoglobulinler B lenfositleri oluşturan moleküller ve vücudu korumaya yardımcı olan plazma hücreleridir. Bağışıklık sistemine ait bir glikoprotein biyomolekülünden oluşurlar. Albümin sonrası kan serumunun en bol proteinlerinden biridir..

Antikor, immünoglobulinlerin aldığı başka bir isimdir ve onları içeren kan serumunun elektroforezindeki davranışları nedeniyle globulinler olarak kabul edilir. İmmünoglobulin molekülü, sunumunun bir monomer olarak mı yoksa polimerize mi olduğuna bağlı olarak basit veya karmaşık olabilir..

İmmünoglobulinlerin ortak yapısı "Y" harfine benzer. Organizmada morfolojik, fonksiyonel ve lokasyon farklılıkları sunan beş tip immünoglobulin vardır. Antikorların yapısal farklılıkları formda değil, bileşiminde; her türün belirli bir hedefi vardır.

İmmünoglobulinler tarafından teşvik edilen immünolojik cevap çok spesifiktir ve oldukça karmaşık bir mekanizmadır. Hücreler tarafından salgılanması için uyaran, bakteriler gibi organizmaya yabancı ajanların varlığında aktive edilir. İmmünoglobülinin işlevi, yabancı maddeye bağlanmak ve onu ortadan kaldırmak olacaktır..

İmmünglobülinler veya antikorlar hem kanda hem de organların zar yüzeyinde bulunabilir. Bu biyomoleküller, insan vücudunun savunma sistemindeki önemli unsurları temsil eder..

indeks

• 1 yapı
  • 1.1 Ağır zincirler
  • 1.2 Hafif zincirler
  • 1.3 Segmentler Fc ve Fab
• 2 Türleri
  • 2.1 İmmünoglobulin G (IgG)
  • 2.2 İmmünoglobulin M (IgM)
  • 2.3 İmmünoglobulin A (IgA)
  • 2.4 İmmünoglobulin E (IgE)
  • 2.5 İmmünoglobulin D (IgD)
  • 2.6 Tip değişikliği
• 3 İşlev
  • 3.1 Genel fonksiyonlar
  • 3.2 Özel fonksiyonlar
• 4 Kaynakça

yapı

Antikorların yapısı amino asitleri ve karbonhidratları, oligosakaritleri içerir. Amino asitlerin baskın varlığı, miktarları ve dağılımları immünoglobülin yapısını belirleyen şeydir.

Tüm proteinler gibi, immünoglobulinler de tipik görünümlerini belirleyen primer, sekonder, tersiyer ve kuaterner yapıya sahiptir..

Sundukları amino asitlerin sayısı göz önüne alındığında, immünoglobulinler iki tip zincire sahiptir: ağır zincir ve hafif zincir. Ek olarak, yapısındaki amino asitlerin sırasına göre, zincirlerin her biri değişken bir bölgeye ve sabit bir bölgeye sahiptir..

Ağır zincirler

İmmünoglobulinlerin ağır zincirleri, 440 amino asit dizisinden oluşan polipeptit birimlerine karşılık gelir..

Her immünoglobulin, 2 ağır zincire sahiptir ve bunların her birinin değişken bir bölgesi ve sabit bir bölgesi vardır. Sabit bölge 330 amino aside ve sıralı değişken 110 amino aside sahiptir.

Ağır zincirin yapısı, her bir immünoglobülin için farklıdır. İmmünoglobulin tiplerini belirleyen toplam 5 tip ağır zincirdir..

Ağır zincir tipleri, sırasıyla immünoglobulinler IgG, IgM, IgA, IgE ve IgD için Yunanca harfler γ, μ, α, ε, δ ile tanımlanır..

Ağır zincirlerin region ve μ sabit bölgeleri dört alandan oluşurken, α, γ, δ 'a karşılık gelenler üçe sahiptir. Dolayısıyla, her sabit bölge, her bir immünoglobülin tipi için farklı olacaktır, ancak aynı tipteki immünoglobülinler için ortak olacaktır..

Ağır zincirin değişken bölgesi, tek bir immünoglobulin domeni tarafından oluşturulur. Bu bölge, 110 amino asit dizisine sahiptir ve bir antijen için antikorun spesifikliğine bağlı olarak farklı olacaktır..

Ağır zincirlerin yapısında, zincirin esnek alanını temsil eden bir açılma veya bükülme denilen menteşe- gözlenebilir.

Hafif zincirler

İmmünoglobulinlerin hafif zincirleri, yaklaşık 220 amino asitten oluşan polipeptitlerdir. İnsanlarda iki tür hafif zincir vardır: kappa (κ) ve lambda (λ), ikincisi dört alt tipte. Sabit ve değişken alanlar, her biri 110 amino asit dizisine sahiptir.

Bir antikor iki κ (κκ) hafif zincirine veya bir çift λ (λλ) zincirine sahip olabilir, ancak aynı anda her bir tipten birine sahip olmak mümkün değildir..

Fc ve Fab bölümleri

Her immünoglobülin "Y" ye benzer bir şekle sahip olduğundan, iki bölüme ayrılabilir. "Düşük" segment, baz kristalize edilebilir fraksiyon veya Fc; "Y" nin kolları ise Fab veya antijene bağlanan fraksiyonu oluşturur. İmmünoglobülinin bu yapısal bölümlerinin her biri farklı bir işlev gerçekleştirir.

Fc segmenti

Fc segmentinde immünoglobulin ağır zincirlerinin iki veya üç sabit alanı vardır..

Fc, bazofillerde, eozinofillerde veya mast hücrelerinde proteinlere veya spesifik bir reseptöre bağlanabilir, bu nedenle antijeni ortadan kaldıracak spesifik immün tepkiye neden olur. Fc, immünoglobulinin karboksil ucuna karşılık gelir.

Segmenti Fab

Bir antikorun Fab fraksiyonu veya segmenti, ağır ve hafif zincirlerin sabit alanlarına ek olarak uçlarında değişken alanlar içerir..

Ağır zincirin sabit alanı, menteşeyi oluşturan Fc bölümünün alanları ile devam eder. İmmünoglobülinin amino-terminal ucuna karşılık gelir.

Fab segmentinin önemi antijenlere, yabancı maddelere ve potansiyel olarak zararlı maddelere bağlanmaya izin vermesidir.

Her bir immünoglobülinin değişken alanları, verilen bir antijen için özgüllüklerini garanti eder; Bu özellik, enflamatuar ve bulaşıcı hastalıkların teşhisinde kullanılmasına bile izin verir..

tip

Şimdiye kadar bilinen immünoglobulinler, bunların her biri için sabit olan ve diğerlerinin farkı olan spesifik bir ağır zincire sahiptir..

Fonksiyonları farklı olan beş tip immünoglobülin belirleyen beş çeşit ağır zincir vardır..

İmmünoglobulin G (IgG)

İmmünglobülin G, çok sayıda çeşittir. Ağır bir gama zincirine sahiptir ve unoleküler veya monomerik formda sunulur..

IgG hem kan serumu hem de doku boşluğunda en fazla bulunanıdır. Ağır zincirinin amino asit dizisindeki minimum değişiklikler, alt tiplere bölünmesini belirler: 1, 2, 3 ve 4.

İmmünoglobulin G, Fc segmentinde bir 330 amino asit dizisine ve 150.000 molekül ağırlığına sahiptir, bunun 105.000'i ağır zincirine karşılık gelir..

İmmünoglobulin M (IgM)

İmmünoglobulin M, ağır zinciri μ olan bir pentamerdir. Moleküler ağırlığı yüksektir, yaklaşık 900 000.

Ağır zincirinin amino asit dizisi Fc fraksiyonunda 440'dur. Ağırlıklı olarak kan serumunda bulunur ve immünoglobülinlerin% 10 ila 12'sini temsil eder. IgM sadece bir alt tipe sahiptir.

İmmünoglobulin A (IgA)

Ağır zincir tipine a karşılık gelir ve toplam immünoglobülinlerin% 15'ini temsil eder. IgA, anne sütü de dahil olmak üzere hem kanda hem de salgılarda monomer veya dimer şeklinde bulunur. Bu immünoglobulinin moleküler ağırlığı 320.000'dir ve iki alt tipi vardır: IgA1 ve IgA2.

İmmünoglobulin E (IgE)

İmmünoglobulin E, ağır zincir tipi ε tarafından oluşturulmuştur ve serumda çok kıttır, yaklaşık% 0.002.

IgE 200,000 moleküler ağırlığa sahiptir ve esas olarak serum, nazal mukus ve tükürükte monomer olarak bulunur. Bu immünoglobulinin bazofiller ve mast hücreleri içinde bulunması da yaygındır..

İmmünoglobulin D (IgD)

Ağır zincir çeşitliliği δ, toplam immünoglobulinlerin% 0.2'sini temsil eden immünoglobulin D'ye karşılık gelir. IgD, 180.000 moleküler ağırlığa sahiptir ve monomer şeklinde yapılandırılmıştır.

Bunların yüzeyine bağlı B lenfositleri ile ilgilidir. Ancak, IgD'nin işlevi açık değildir.

Tür değişikliği

İmmünoglobulinler, bir antijene karşı savunma ihtiyacı nedeniyle yapısal tipte bir değişikliğe uğrayabilir..

Bu değişiklik, B lenfositlerinin, adaptif bağışıklık özelliği ile antikor yapma fonksiyonundan kaynaklanmaktadır. Yapısal değişim, değişken bölgeyi değiştirmeden ağır zincirin sabit bölgesindedir..

Bir tip veya sınıf değişikliği, bir IgM'nin, IgG veya IgE'ye geçmesine neden olabilir ve bu, interferon gama veya interlökinler IL-4 ve IL-5 tarafından indüklenen bir cevap olarak meydana gelir..

fonksiyonlar

İmmünoglobulinlerin immün sistemdeki rolü organizmanın savunması için hayati öneme sahiptir.

İmmünoglobulinler, humoral immün sistemin bir parçasıdır; yani, patojenik veya zararlı maddelere karşı korunma amacıyla hücreler tarafından salgılanan maddelerdir.. 

Bağışıklık sisteminin bir parçası olarak çok değerli, etkili, spesifik ve sistematik bir savunma yolu sağlarlar. Bağışıklık içinde genel ve özel fonksiyonlara sahiptirler:

Genel fonksiyonlar

Antikorlar veya immünoglobulinler hem bağımsız fonksiyonları yerine getirir hem de hücre aracılı efektör ve salgılama tepkilerini aktive eder.

Antijen-antikor bağlanması

İmmünoglobulinler, antijenik ajanların spesifik ve seçici bir şekilde bağlanma fonksiyonuna sahiptir..

Antijen-antikor kompleksinin oluşumu, bir immünoglobülinin ana işlevidir ve bu nedenle antijenin etkisini durdurabilen immün tepkisidir. Her antikor aynı anda iki veya daha fazla antijene bağlanabilir.

Efektör fonksiyonlar

Antijen-antikor kompleksi, çoğu zaman spesifik hücresel tepkileri aktive etmeye ya da antijenin ortadan kaldırılmasını belirleyen bir olaylar dizisini başlatmaya başlangıç ​​görevi görür. En yaygın iki efektör yanıtı hücre bağlanması ve tamamlayıcı aktivasyonu.

Hücre bağlanması, bir kez antijene bağlandıktan sonra immünoglobülinin Fc segmenti için spesifik reseptörlerin varlığına bağlıdır.

Mast hücreleri, eozinofiller, bazofiller, lenfositler ve fagositler gibi hücreler bu reseptörlere sahiptir ve antijen giderimi için mekanizmalar sağlar.

Kompleman kaskadı aktivasyonu, bir dizinin başlangıcını içeren karmaşık bir mekanizmadır, dolayısıyla sonuç, antijenleri ortadan kaldıran toksik maddelerin salgılanmasıdır..

Belirli fonksiyonlar

İlk olarak, her bir immünoglobülin tipi spesifik bir savunma işlevi geliştirir:

İmmünoglobulin G

- İmmünoglobulin G, bakteri ve virüsler dahil olmak üzere antijenik maddelere karşı savunmaların çoğunu sağlar.

- IgG, tamamlayıcı ve fagositoz gibi mekanizmaları aktive eder.

- Bir antijen için spesifik IgG'nin yapısı dayanıklıdır.

- Annenin hamilelik sırasında çocuklara aktarabildiği tek antikor IgG'dir..

İmmünoglobulin M

- IgM, zararlı ve enfeksiyöz ajanlara hızlı tepki veren antikordur, çünkü IgG ile değiştirilene kadar acil etki sağlar..

- Bu antikor, lenfosit membranına dahil edilen hücresel tepkileri ve tamamlayıcı olarak humoral tepkileri aktive eder..

- İnsanı sentezleyen ilk immünoglobulindir.

İmmünoglobulin A

- Mukoza zarının yüzeylerinde bulunan patojenlere karşı savunma bariyeri görevi görür.

- Solunum mukozasında, sindirim sisteminde, idrar yolunda ve ayrıca tükürük, nazal mukus ve gözyaşı gibi salgılarda bulunur..

- Kompleman aktivasyonunun düşük olmasına rağmen, bakterileri yok etmek için lizozimlerle ilişkilendirilebilir..

- Hem anne sütünde hem de kolostrumda immünoglobulin D varlığı, yenidoğanın emzirme döneminde edinmesini sağlar.

İmmünoglobulin E

- İmmünoglobulin E alerjen üreten antijenlere karşı güçlü bir savunma mekanizması sağlar.

- IgE ve bir alerjen arasındaki etkileşim, hapşırma, öksürme, kurdeşen, artan gözyaşı ve burun sümüğü gibi alerji semptomlarından sorumlu olan enflamatuar maddelerin ortaya çıkmasına neden olacaktır..

- IgE, Fc segmenti vasıtasıyla parazitlerin yüzeyine de bağlanabilir ve bunların ölümüne neden olan bir reaksiyon ortaya çıkar..

İmmünoglobulin D

- IgD'nin monomerik yapısı, antijenlerle etkileşime girmeyen B lenfositlerine bağlıdır, bu nedenle reseptör görevi görürler.

- IgD işlevi belirsiz.

referanslar

1. (s.f.) İmmünoglobülinin tıbbi tanımı. Medicinenet.com adresinden kurtarıldı
2. Wikipedia (s.f.). Antikor. En.wikipedia.org sitesinden alındı
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Inmunoglobulins. Sciencedirect.com adresinden kurtarıldı
4. Ben, E. (s.f.) İmmünoglobulinler ve diğer B hücreleri molekülleri, Genel immünoloji dersi. Ugr.es'den kurtarıldı
5. (s.f.) İmmünoglobulinlere Giriş. Thermofisher.com adresinden alındı
6. Buddiga, P. (2013). Bağışıklık sistemi anatomisi. Emedicine.medscape.com adresinden kurtarıldı
7. Biyokimya soruları (2009). İmmünoglobulinler: yapı ve fonksiyonlar. Biochemistryquestions.wordpress.com adresinden kurtarıldı
8. (s.f.) İmmünoglobulinler - yapı ve fonksiyon. Microbiologybook.org sitesinden alındı.