Ribozomların özellikleri, çeşitleri, yapıları, fonksiyonları



ribozomlar bunlar en bol hücresel organellerdir ve proteinlerin sentezinde rol oynarlar. Zarla çevrelenmezler ve iki tür alt birimden oluşurlar: büyük ve küçük, kural olarak büyük alt birim neredeyse iki kat küçüktür.

Prokaryotik soy, büyük bir 50S alt biriminden ve küçük bir 30S'den oluşan 70S ribozomlarına sahiptir. Aynı şekilde, ökaryotik soyun ribozomları, büyük bir 60S alt biriminden ve küçük bir 40S alt birimden oluşur..

Ribozom hareketli bir fabrikaya benzer, haberci RNA'yı okuyabilir, amino asitlere çevirebilir ve bunları peptid bağlarıyla bağlayabilir.

Ribozomlar, bir bakterinin toplam proteinlerinin neredeyse% 10'una ve toplam RNA miktarının% 80'inden fazlasına eşittir. Ökaryotlar söz konusu olduğunda, diğer proteinlere göre bol değildirler ancak sayıları daha fazladır..

1950 yılında, araştırmacı George Palade ilk kez ribozomları görselleştirdi ve bu keşif Nobel Fizyoloji veya Tıp dalında ödül aldı..

indeks

  • 1 Genel özellikler
  • 2 yapı
  • 3 Türleri
    • 3.1 Prokaryotlarda Ribozomlar
    • 3.2 Ökaryotlarda Ribozomlar
    • 3.3 Arqueas'ta Ribozomlar
    • 3.4 Çökelme katsayısı
  • 4 İşlev
    • 4.1 Proteinlerin çevirisi
    • 4.2 Transfer RNA
    • 4.3 Protein sentezinin kimyasal aşamaları
    • 4.4 Ribozomlar ve antibiyotikler
  • 5 Ribozomların sentezi
    • 5.1 Ribozomal RNA genleri
  • 6 Köken ve evrim
  • 7 Kaynakça

Genel özellikler

Ribozomlar, tüm hücrelerin temel bileşenleridir ve protein sentezi ile ilgilidir. Boyutları çok küçük olduğundan, sadece elektron mikroskobu ışığında görselleştirilebilirler..

Ribozomlar, hücrenin sitoplazmasında serbesttir, kaba endoplazmik retikule bağlanır - ribozomlar bu "buruşuk" görünümü verir - ve mitokondri ve kloroplastlar gibi bazı organellerde.

Zarlara bağlanan ribozomlar, plazma zarına eklenecek veya hücre dışına gönderilen proteinlerin sentezinden sorumludur..

Sitoplazmada herhangi bir yapıya bağlanmayan serbest ribozomlar, hedefi hücrenin içi olan proteinleri sentezler. Son olarak, mitokondri ribozomları, mitokondriyal kullanım için proteinleri sentezler..

Aynı şekilde, çeşitli ribozomlar, bir haberci RNA'ya bağlanmış bir zincir oluşturan, aynı proteini birçok kez ve aynı anda sentezleyen bir zincir oluşturan "polibozomları" birleştirebilir ve oluşturabilir.

Hepsi iki alt birimden oluşur: biri büyük veya büyük, diğeri küçük veya küçük.

Bazı yazarlar, ribozomların, membranöz olmayan organeller olduğunu düşünmektedir, çünkü bu araştırmacılar, bu araştırmacılar kendilerini organelleri göz önüne almasa da, bu lipit yapılarına sahip değildir..

yapı

Ribozomlar, küçük hücreli yapılardır (organizma grubuna bağlı olarak 29 ila 32 nm arasında), yuvarlak ve yoğun, ribozomal RNA ve protein moleküllerinden oluşan, birbirleriyle ilişkili.

En çok incelenen ribozomlar öbakteriler, archaea ve ökaryotlardır. İlk soylarda ribozomlar daha basit ve daha küçüktür. Ökaryotik ribozomlar ise daha karmaşık ve daha büyüktür. Archaea'da ribozomlar belli yönlerden her iki gruba daha benzer.

Omurgalıların ve anjiyospermlerin ribozomları (çiçekli bitkiler) özellikle karmaşıktır.

Her bir ribozomal alt birim, temel olarak ribozomal RNA ve çok çeşitli proteinlerden oluşur. Büyük alt birim, ribozomal RNA'ya ek olarak küçük RNA moleküllerinden oluşabilir.

Proteinler, bir sıranın ardından, belirli bölgelerdeki ribozomal RNA'ya bağlanır. Ribozomların içinde, katalitik bölgeler gibi birkaç aktif bölge ayırt edilebilir.

Ribozomal RNA, hücre için çok önemlidir ve bu, evrim sırasında pratik olarak değişmeyen dizisinde görülebilir ve herhangi bir değişikliğe karşı yüksek selektif basınçları yansıtır..

tip

Prokaryotlarda Ribozomlar

Gibi bakteri E. coli, 15.000'den fazla ribozom var (oranlarda bu, bakteri hücresinin kuru ağırlığının neredeyse dörtte birine eşittir).

Bakterilerdeki ribozomlar, yaklaşık 18 nm'lik bir çapa sahiptir ve% 65'lik ribozomal RNA ve çeşitli boyutlardaki proteinlerin sadece% 35'i, 6.000 ila 75.000 kDa'dan oluşur..

Büyük alt ünite, 50S ve 2.5S moleküler kütlesiyle 70S yapı oluşturmak için bir araya getirilen küçük 30S olarak adlandırılır.6 kDa.

30S alt birimi uzatılmış ve simetrik değildir, 50S ise daha kalın ve daha kısadır.

Küçük alt birimi E. coli 16S ribozomal RNA (1542 baz) ve 21 proteinden oluşur ve büyük alt ünitede 23S ribozomal RNA (2904 baz), 5S (1542 baz) ve 31 protein bulunur. Onları oluşturan proteinler baziktir ve sayısı yapıya göre değişir.

Ribozomal RNA molekülleri, proteinlerle birlikte, diğer RNA tiplerine benzer şekilde sekonder bir yapıda gruplanır.

Ökaryotlarda Ribozomlar

Ökaryotlardaki ribozomlar (80S), daha yüksek RNA ve protein içeriği ile daha büyüktür. RNA'lar daha uzundur ve 18S ve 28S olarak adlandırılır. Prokaryotlarda olduğu gibi, ribozomların bileşimine ribozomal RNA hakimdir..

Bu organizmalarda ribozom, 4.2 x 10 moleküler kütleye sahiptir.6 kDa ve 40S ve 60S alt ünitesine bölünür.

40S alt birimi, tek bir RNA molekülü, 18S (1874 baz) ve yaklaşık 33 protein içerir. Benzer şekilde, 60S alt birimi 28S RNA (4718 baz), 5.8S (160 baz) ve 5S (120 baz) içerir. Ayrıca, temel proteinlerden ve asit proteinlerinden oluşur.

Arqueas'ta Ribozomlar

Archaea, bakterilere benzeyen bir grup mikroskobik organizmadır, ancak ayrı bir alan oluşturan birçok özelliğe sahiptir. Farklı ortamlarda yaşarlar ve aşırı ortamları kolonize edebilirler.

Archaeada bulunan ribozom türleri, ökaryotik organizmaların ribozomlarına benzer, ancak bakteriyel ribozomların belirli özelliklerine de sahiptirler..

Üç tür ribozomal RNA molekülü vardır: 16S, 23S ve 5S, çalışma türüne bağlı olarak 50 veya 70 proteine ​​bağlanmıştır. Büyüklük bakımından, archaea ribozomları bakteri olanlara daha yakındır (iki alt ünite ile 30S ve 50S ile 70S), ancak birincil yapıları bakımından ökaryotlara daha yakındırlar..

Archaea, genellikle yüksek sıcaklıklara ve yüksek tuz konsantrasyonlarına sahip ortamlarda yaşadığından, ribozomları oldukça dirençlidir..

Çökelme katsayısı

S veya Svedberg'ler, partikül sedimantasyon katsayısı anlamına gelir. Uygulanan ivme ile sabit sedimantasyon hızı arasındaki ilişkiyi ifade eder. Bu ölçü zaman boyutlarına sahiptir.

Svedberg'lerin katkı maddesi olmadığına dikkat edin, çünkü partikülün kütlesini ve şeklini hesaba katarlar. Bu sebeple, bakterilerde 50S ve 30S alt birimlerinden oluşan ribozom 80S katmaz, ayrıca 40S ve 60S alt birimler 90S ribozom oluşturmaz.

fonksiyonlar

Ribozomlar, evrensel bir biyolojik makine olan tüm organizmaların hücrelerinde protein sentezi sürecine aracılık etmekten sorumludur..

Ribozomlar - transfer RNA ve haberci RNA ile birlikte - DNA mesajının kodunu çözmeyi ve onu bir organizmanın tüm proteinlerini oluşturan bir amino asitler dizisi içinde tercüme etmeyi başarır..

Biyoloji ışığında çeviri kelimesi "dil" in nükleotid üçüzlerinden amino asitlere geçişini ifade eder..

Bu yapılar, peptid bağlarının oluşumu ve yeni proteinin salınması gibi çoğu reaksiyonun meydana geldiği translasyonun merkezi kısmıdır..

Proteinlerin çevirisi

Protein oluşum süreci, bir haberci RNA ve bir ribozom arasındaki bağ ile başlar. Haberci bu yapı içerisinde "zincir başlangıç ​​kodonu" adı verilen belirli bir uçta hareket eder..

Messenger RNA'sı ribozomdan geçerken, bir protein molekülü oluşur, çünkü ribozom mesajcıda kodlanmış mesajı yorumlayabilmektedir..

Bu mesaj, her üç bazın belirli bir amino asidi gösterdiği nükleotidlerin üçlü halinde kodlanır. Örneğin, eğer haberci RNA: AUG AUU CUU UUG GCU dizisini taşırsa, oluşan peptit amino asitlerden oluşur: metiyonin, izolösin, lösin, lösin ve alanin.

Bu örnek, genetik kodun "dejenerasyonunu" göstermektedir, çünkü birden fazla kodon - bu durumda CUU ve UUG - aynı tip amino asidi kodlamaktadır. Ribozom, haberci RNA'da bir durdurma kodonu algıladığında, çeviri sona erer..

Ribozomun bir A bölgesi ve bir P bölgesi vardır, P bölgesi peptidil-tRNA'yı bağlar ve A bölgesinde aminoasil-tRNA'ya girer..

RNA aktarımı

Transfer RNA'ları, amino asitlerin ribozoma taşınmasından sorumludur ve üçlüyü tamamlayan diziye sahiptir. Proteinleri oluşturan 20 amino asidin her biri için bir transfer RNA vardır..

Protein sentezinin kimyasal aşamaları

Proses, her amino asidin, yüksek enerjili fosfatlar açığa çıkaran bir adenosin monofosfat kompleksinde ATP bağlanmasıyla aktivasyonu ile başlar..

Önceki adım, fazla enerjili bir amino aside yol açar ve bir amino asit-tRNA kompleksi oluşturmak için bağlanma, ilgili transfer RNA'sı ile gerçekleşir. Adenozin monofosfat salınımı burada meydana gelir..

Ribozomda transfer RNA, haberci RNA'yı bulur. Bu aşamada transfer veya antikodon RNA dizisi, mesajcı RNA'nın kodonu veya üçlüsü ile hibritlenir. Bu, amino asidin uygun dizilimi ile hizalanmasına yol açar.

Enzim peptidil transferaz, amino asitleri bağlayan peptit bağlarının oluşumunu katalize etmekten sorumludur. Bu işlem, büyük miktarda enerji tüketir, çünkü her bir amino asit için zincire bağlanan dört yüksek enerjili bağın oluşumunu gerektirir..

Reaksiyon, amino asidin COOH ucundaki bir hidroksil radikalini uzaklaştırır ve NH ucundaki bir hidrojeni giderir2 diğer amino asidin İki amino asidin reaktif bölgeleri bağlanır ve peptid bağını oluşturur.

Ribozomlar ve antibiyotikler

Protein sentezi bakteriler için vazgeçilmez bir olay olduğundan, bazı antibiyotikler ribozomları ve çeviri sürecinin farklı aşamalarını hedefler.

Örneğin, streptomisin çeviri işlemine müdahale etmek için küçük alt üniteye bağlanır ve haberci RNA'nın okunmasında hatalara neden olur.

Neomisinler ve gentamisinler gibi diğer antibiyotikler de küçük alt üniteye bağlanan çeviri hatalarına neden olabilir.

Ribozomların sentezi

Ribozomların sentezi için gerekli olan tüm hücresel makinalar, çekirdeğin membranöz yapılarla çevrili olmayan yoğun bir bölgesi olan nükleollerde bulunur..

Nükleolus, hücre tipine bağlı olarak değişken bir yapıdır: yüksek protein gereksinimi olan hücrelerde büyük ve göze çarpar ve az miktarda protein sentezleyen hücrelerde neredeyse farkedilmeyen bir alandır..

Ribozomal RNA'nın işlenmesi, bu alanda, ribozomal proteinlerle birleştiği ve fonksiyonel ribozomları oluşturan olgunlaşmamış alt birimler olan granüler yoğunlaşma ürünlerine yol açtığı yerde meydana gelir..

Alt birimler çekirdeğin dışına - nükleer gözenekler yoluyla - protein sentezini başlatabilecek olgun ribozomlara birleştirildiği sitoplazmaya taşınır..

Ribozomal RNA genleri

İnsanlarda, ribozomal RNA'ları kodlayan genler, beş spesifik kromozom çiftinde bulunur: 13, 14, 15, 21 ve 22. Hücreler, büyük miktarlarda ribozom gerektirdiğinden, bu kromozomlarda genler birkaç kez tekrarlanır..

Nükleolus genleri, ribozomal RNA'ları 5.8S, 18S ve 28S'yi şifreler ve 45S'nin öncül transkriptinde RNA polimerazı tarafından kopyalanır. 5S ribozomal RNA nükleolde sentezlenmez.

Köken ve evrim

Modern ribozomlar, en son evrensel ortak ata olan LUCA döneminde (İngilizce'deki kısaltmaların) ortaya çıkmış olmalı. son evrensel ortak ata), muhtemelen RNA'nın varsayımsal dünyasında. Transfer RNA'larının ribozomların evrimi için temel olduğu öne sürülmüştür..

Bu yapı daha sonra amino asitlerin sentezi için işlevler edinen, kendi kendini kopyalayan fonksiyonlara sahip bir kompleks olarak ortaya çıkabilir. RNA'nın en göze çarpan özelliklerinden biri, kendi replikasyonunu katalize edebilmesidir..

referanslar

  1. Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. (2002). biokimya. 5. baskı. New York: W. Freeman. Bölüm 29.3, Bir Ribozom, bir Küçük (30S) ve Bir Büyük (50S) Alt Birimden Oluşan Bir Ribonükleoprotein Parçacıktır (70S). Erişim: ncbi.nlm.nih.gov
  2. Curtis, H. ve Schnek, A. (2006). Biyolojiye Davet. Ed. Panamericana Medical.
  3. Fox, G.E. (2010). Ribozomun kökeni ve evrimi. Cold Spring Harbor biyolojide perspektifler, 2(9), a003483.
  4. Hall, J. E. (2015). Guyton ve Hall tıbbi fizyoloji e-kitap ders kitabı. Elsevier Sağlık Bilimleri.
  5. Lewin, B. (1993). Genler. Cilt 1. Reverte.
  6. Lodish, H. (2005). Hücresel ve moleküler biyoloji. Ed. Panamericana Medical.
  7. Ramakrishnan, V. (2002). Ribozom yapısı ve çeviri mekanizması. hücre, 108(4), 557-572.
  8. Tortora, G.J., Funke, B.R., & Case, C.L. (2007). Mikrobiyolojiye giriş. Ed. Panamericana Medical.
  9. Wilson, D.N. & Cate, J. H. D. (2012). Ökaryotik ribozomun yapısı ve işlevi. Cold Spring Harbor biyolojide perspektifler, 4(5), a011536.