Proteinlerin Denatürasyonuna Sebep Olan Faktörler ve Sonuçları



proteinlerin denatürasyonu Üç boyutlu yapının sıcaklık, pH veya bazı kimyasal maddeler gibi farklı çevresel faktörler tarafından kaybından oluşur. Yapının kaybı, diğerleri arasında enzimatik, yapısal, taşıyıcı olsun, o proteinle ilişkili biyolojik fonksiyonun kaybına neden olur..

Protein yapısı değişikliklere karşı oldukça hassastır. Tek bir esansiyel hidrojen köprüsünün dengesizleştirilmesi proteini denatüre edebilir. Aynı şekilde, protein işlevine uymak için kesinlikle gerekli olmayan etkileşimler vardır ve dengesizleştirilmesi durumunda, işleyişi etkilemez.

indeks

  • 1 Proteinlerin yapısı
    • 1.1 Birincil yapı
    • 1.2 İkincil yapı
    • 1.3 Tersiyer yapı
    • 1.4 Kuaterner yapı
  • 2 Denatürasyona neden olan faktörler
    • 2.1 pH
    • 2.2 Sıcaklık
    • 2.3 Kimyasal maddeler
    • 2.4 İndirgeyici ajanlar
  • 3 Sonuçlar
    • 3.1 Yenileme
  • 4 Şaperon proteini
  • 5 Kaynakça

Proteinlerin yapısı

Protein denatürasyon işlemlerini anlamak için proteinlerin nasıl organize edildiğini bilmeliyiz. Bunlar mevcut birincil, ikincil, üçüncül ve kuaterner yapıdır..

Birincil yapı

Adı geçen proteini oluşturan amino asitlerin dizisidir. Amino asitler bu biyomoleküllerin temel yapı taşlarıdır ve her biri özel fiziksel ve kimyasal özelliklere sahip 20 farklı tiptedir. Bir peptid bağı vasıtasıyla bir araya getirilirler.

İkincil yapı

Bu yapıda, bu lineer amino asit zinciri, hidrojen bağlarıyla katlanmaya başlar. İki temel ikincil yapı vardır: helezon α, spiral şekilli; ve iki doğrusal zincir paralel olarak hizalandığında katlanmış tabaka β.

Tersiyer yapı

Üç boyutlu şeklin belirli bir şekilde katlanmasıyla sonuçlanan diğer kuvvet türlerini içerir.

Protein yapısını oluşturan amino asit kalıntılarının R zincirleri disülfit köprüleri oluşturabilir ve proteinlerin hidrofobik kısımları içeride gruplandırılır, hidrofilik kısımlar suya bakar. Van der Waals kuvvetleri açıklanan etkileşimlerin dengeleyicisi olarak hareket eder..

Kuaterner yapı

Protein birimlerinin agregalarından oluşur.

Bir protein denatüre edildiğinde, birincisi bozulmadan kalırken, kuaterner, üçüncül ve ikincil yapısını kaybeder. Disülfit bağları bakımından zengin proteinler (üçüncül yapı) denatürasyona karşı daha fazla direnç sağlar.

Denatürasyona neden olan faktörler

Proteinin doğal yapısını korumaktan sorumlu olan kovalent olmayan bağları dengesizleştiren herhangi bir faktör, denatürasyonunu üretebilir. En önemlilerinden bahsedebiliriz:

pH

Asidik veya bazik ortamdaki çok aşırı pH değerlerinde, protein üç boyutlu konfigürasyonunu kaybedebilir. H iyonlarının fazlası+ ve OH- Ortada protein etkileşimlerini dengesizleştirir.

İyon düzenindeki bu değişiklik denatürasyon üretir. PH ile denatürasyon bazı durumlarda geri dönüşümlü olabilir, bazı durumlarda geri döndürülemez olabilir.

sıcaklık

Sıcaklık yükseldiğinde, termal denatürasyon meydana gelir. Ortalama çevre koşullarında yaşayan organizmalarda, proteinler 40 ° C'nin üzerindeki sıcaklıklarda kararsızlaşmaya başlar. Açıkça, termofilik organizmaların proteinleri bu sıcaklık aralıklarına dayanabilir.

Sıcaklıktaki artış, hidrojen bağlarını ve diğer kovalent olmayan bağları etkileyen moleküler hareketlerin artmasına ve üçüncül yapı kaybına neden olur.

Enzimlerden bahsediyorsak, sıcaklıktaki bu artışlar reaksiyon oranında düşüşe yol açar..

Kimyasal maddeler

Polar konsantrasyonlar - üre benzeri - yüksek konsantrasyonlarda hidrojen bağları etkilenir. Ayrıca, polar olmayan maddelerin de benzer sonuçları olabilir..

Deterjanlar ayrıca protein yapısını kararsızlaştırabilir; ancak, saldırgan bir süreç değildir ve çoğunlukla geri dönüşümlüdürler..

Azaltıcı ajanlar

Mer-merkaptoetanol (HOCH2CH2SH), laboratuvarda proteinleri denatüre etmek için sıklıkla kullanılan kimyasal bir ajandır. Amino asit kalıntıları arasındaki disülfit köprülerini azaltmaktan sorumludur. Proteinin üçüncül veya kuaterner yapısını stabilize edebilir.

Benzer fonksiyonlara sahip başka bir indirgeyici ajan, dithiothreitol (DTT) 'dir. Ek olarak, proteinlerdeki doğal yapının kaybına katkıda bulunan diğer faktörler, yüksek konsantrasyonlardaki ağır metaller ve ultraviyole ışınımıdır..

darbe

Denatürasyon gerçekleştiğinde, protein işlevini kaybeder. Proteinler ana halindeyken en iyi şekilde çalışırlar.

Fonksiyon kaybı her zaman denatüre edici bir işlemle ilişkili değildir. Protein yapısındaki küçük bir değişiklik, üç boyutlu yapının tamamını dengesizleştirmeden fonksiyon kaybına neden olabilir.

İşlem geri dönüşümsüz olabilir veya olmayabilir. Laboratuvarda, koşullar tersine çevrilirse, protein ilk yapılandırmasına geri dönebilir.

renatürasyon

Renatürasyon ile ilgili en ünlü ve kesin deneylerden biri Ribonuclease A'da kanıtlanmıştır..

Araştırmacılar, üre veya β-merkaptoetanol gibi denatüre edici ajanlar eklediğinde, protein denatüre edildi. Bu ajanlar uzaklaştırılmışsa, protein doğal konformasyonuna geri döndü ve fonksiyonunu% 100 verimle gerçekleştirebilir.

Bu araştırmanın en önemli sonuçlarından biri deneysel olarak proteinin üç boyutlu konformasyonunun birincil yapısı tarafından verildiğini göstermekti..

Bazı durumlarda, denatürasyon işlemi tamamen geri alınamaz. Örneğin, bir yumurta pişirdiğimizde, onu oluşturan proteinlere (ana albumin olan) ısı uygulıyoruz, beyaz katı beyazımsı bir görünüm alıyor. Sezgisel olarak, onu soğutsak bile ilk şekline dönmeyeceği sonucuna varabiliriz..

Çoğu durumda, denatürasyon işlemine çözünürlük kaybı eşlik eder. Ayrıca viskoziteyi, difüzyon hızını azaltır ve daha kolay kristalleşir.

Chaperone proteinleri

Chaperone veya chaperonin proteinleri, diğer proteinlerin denatüre edilmesini önlemekten sorumludur. Aynı zamanda doğru katlanmasını sağlamak için proteinler arasında yeterli olmayan bazı etkileşimleri de baskılarlar..

Ortamın sıcaklığı arttığında, bu proteinler konsantrasyonlarını arttırır ve diğer proteinlerin denatürasyonunu önleyerek hareket eder. Bu nedenle İngilizce olarak kısaltmaları için "ısı şok proteinleri" veya HSP olarak da adlandırılırlar. (Isı Şoku Proteinleri).

Şaperoninler, içlerinde ilgilenilen proteini koruyan bir kafes veya namluya benzerdir. 

Hücresel stres durumlarına cevap veren bu proteinler, çeşitli canlı organizma gruplarında rapor edilmiştir ve son derece korunmuştur. Farklı türlerde chaperoninler vardır ve moleküler ağırlıklarına göre sınıflandırılırlar..

referanslar

  1. Campbell, N.A., & Reece, J.B. (2007). biyoloji. Ed. Panamericana Medical.
  2. Devlin, T.M. (2004). Biyokimya: Klinik uygulamaları olan ders kitabı. Geri döndüm.
  3. Koolman, J. ve Röhm, K. H. (2005). Biyokimya: metin ve atlas. Ed. Panamericana Medical.
  4. Melo, V., Ruiz, V. M. ve Cuamatzi, O. (2007). Metabolik süreçlerin biyokimyası. Reverte.
  5. Pacheco, D. ve Leal, D.P. (2004). Tıbbi biyokimya. Editoryal Limusa.
  6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., ve Tapia, R. (1988). biokimya. Editoryal Limusa.
  7. Sadava, D., & Purves, W.H. (2009). Yaşam: Biyoloji bilimi. Ed. Panamericana Medical.
  8. Tortora, G.J., Funke, B.R., & Case, C.L. (2007). Mikrobiyolojiye giriş. Ed. Panamericana Medical.
  9. Voet, D., Voet, J.G., & Pratt, C.W. (2007). Biyokimyanın Temelleri. Ed. Panamericana Medical.